Biochimica:

Biochimica
Appunti di Zoe Franzoni
Università degli Studi di Brescia
Facoltà: Medicina e Chirurgia
Corso di Laurea in Infermieristica
Esame: Le basi biologiche e molecolari della vita
Docente: Borrelli Gianluca
A.A. 2020/2021
Tesi
online
A P P U N T I
Tesionline
Le basi biologiche e molecolari della vita Zoe Franzoni – Biochimica  
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METABOLISMO PROTEICO 
Ogni organismo in condizioni di equilibrio metabolico è destinato a perdere proteine e azoto; un organismo non in 
grado di fissare N (azoto) devono rimpiazzare l’N perso. 
Via principale di assunzione di N è l’ingestione di proteine nella dieta infatti le proteine, anche se non essenziali, 
rappresentano un notevole contribuito in termini di aminoacidi e N necessari per il ricambio del patrimonio proteico 
(1g/kg di peso corporeo). 
1.1 DIGESTIONE DELLE PROTEINE  
1.1.1 STOMACO 
La digestione delle proteine inizia nello stomaco; sollecitato dalla presenza di cibo e dall’ormone GASTRINA, le cellule 
dello stomaco secernono H+ e PEPSINOGENO che si trasforma in PEPSINA in ambienti acidi. 
La combinazione di H+ (pH 1 – 2) e pepsina contribuisce a: 
 Denaturare le proteine della dieta; 
 Idrolizzare il legame covalente che unisce gli aminoacidi. 
Quindi questa combinazione riduce le proteine in grossi peptidi che saranno idrolizzati nell’ intestino. 
1.1.2 DUODENO 
Il duodeno è caratterizzato da un pH alcalino 7 – 9 e da qui l’attività della pepsina si disattiva. 
La presenza di cibo nel duodeno è segnalata nel pancreas dall’ormone secretina che induce la sintesi dei precursori di 
altri enzimi proteolitici: 
1. Tripsinogeno → tripsina; 
2. Chimotripsinogeno → chimotripsina; 
3. Procarbossipeptidasi → carbossipeptidasi; 
4. Proelestasi →elastasi. 
L’azione combinata di questi enzimi idrolizza i peptidi provenienti dallo stomaco in peptidi più piccoli e diventano 
aminoacidi singoli che vengono assorbiti dai villi intestinali. 
VALORE BIOLOGICO 
Il valore biologico non dipende dalla capacità di digerire ma solo dalla composizione in amminoacidi infatti una 
proteina è utilizzata meglio più per la sua composizione amminoacidica si avvicina a quella della proteina da 
sintetizzare. 
BILANCIO AZOTATO 
A differenza dei carboidrati e dei lipidi, nell’organismo non esistono riserve di azoto; dato il rapido turnover delle 
proteine dei tessuti i deficit alimentari di proteine si riflettono rapidamente in disfunzioni patologiche. 
Il bilancio azotato si esprime come differenza tra: 
 N INGERITO; 
 N ESCRETO in feci, urine e sudore.  Zoe Franzoni – Biochimica  
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Tutte le proteine dei tessuti sono soggette a ricambio e 1 – 2 % sono giornalmente degradate ad amminoacidi e 
ricostruite; gli amminoacidi che ne derivano entrano in un pool di cui: 
1. 75 – 80% riutilizzato per ricostruire le proteine dei tessuti; 
2. 20 -25% è o perso o metabolizzato con il ciclo dell’urea. 
Il quantitativo di aminoacidi non più disponibile deve essere rimpiazzato con aminoacidi proveniente dalla dieta e una 
frazione degli aminoacidi è utilizzata come fonte di energia. 
L’eliminazione di azoto dall’organismo determina un problema biologico in quando lo ione ammonio (N4+) è la forma 
più comune in cui N si trova in natura ma è tossico quando è presente nella circolazione; quando i tessuti extraepatici 
(muscolo) utilizzano le proteine per produrre energia, essi eliminano l’azoto contenuto sotto forma di amminoacidi 
non tossici tipo: 
 GLUTAMMICA (gln); 
 ALANINA (Ala). 
Gln e Ala sono riversanti nel sangue e sono captato per lo più nel fegato che li utilizza per produrre ALFA – 
CHETOACIDI e N4+; quest’ultimo non è reimmesso nella circolazione ma è utilizzato per produrre urea che è una 
forma non tossica. 
Il rene capta una piccola parte di Gln del sangue e, con la reazione di glutaminasi, la scinde in: 
 GLUTAMMATO; 
 N4+. 
1.2 METABOLISMO 
Il metabolismo degli amminoacidi è un sistema complesso che prevede 2 fasi distinte che possiedono molte 
interrelazioni fra loro: 
1. Metabolismo dello scheletro carbonioso; 
2. Metabolismo del gruppo amminico. 
La reazione principale in grado di strappare il gruppo -NH2 sia a carico dell’amminoacido glutammato (Glu). 
1.3 METABOLISMO DEL GRUPPO AMMINICO 
1.3.1 TRANSAMINAZIONE 
La transaminazione è la reazione che trasferisce un gruppo -NH2 da un amminoacido ad un alfa – chetoacido con la 
formazione: 
 Alfa – chetoacido; 
 Rispettivo aminoacido. 
Il gruppo -NH2 viene ceduto ad alfa – chetoglutarato con formazione di Glu e quasi tutti gli amminoacidi possono 
subire questa reazione catalizzata da transaminasi. 
1.3.2 DEAMINAZIONE OSSIDATIVA 
La deaminazione ossidativa rimuove  -NH2 dall’amminoacido Glu con formazione di NH4+ e il Glu è l’unico aminoacidi 
da cui si può rimuovere il gruppo amminico. 
1.3.3 CICLO DELL’UREA  Zoe Franzoni – Biochimica  
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L’urea è una forma non tossica di N ed è responsabile dell’80% dell’ escrezione di N dall’organismo. 
Il ciclo dell’urea avviene nel fegato ed utilizza enzimi sia citoplasmatici sia mitocondriali. 
Il gruppo -NH2 proveniente dalla deaminazione dell’amminoacido glutammato forma CARBAMMIL FOSFATO e 
ORNITINA, viene esportata nel citoplasma è trasformata in ARGININO – SUCCINATO  e ARGININA, da cui si forma 
1 molecola di urea che fuoriesce dalla cellula, successivamente si forma ancora 1 ornitina che rientra nel mitocondrio 
e alimenta una nuova rivoluzione del ciclo. 
L’enzima responsabile (carbammil fosfato sintetasi) esiste in 2 isoforme: 
1. CARBAMMIL FOSFATO SINTETASI I: nella matrice mitocondriale ed è coinvolta nel ciclo 
dell’urea. 
2. CARBAMMIL FOSFATO SINTETASI II: nel citoplasma ed è coinvolta nella biosintesi delle 
pirimidine. 
1.3.4 TRASPORTO DI NH3 NEL SANGUE 
I tessuti extraepatici non possiedono enzimi del ciclo dell’urea quindi devono utilizzare altre forme di trasporto infatti 
il tessuto muscolare utilizza la glutammina sintetasi. 
 GLUTAMINA: forma di trasporto di N nel sangue dal muscolo del rene e in quest’organo l’enzima 
glutamminasi provvede al distacco di NH4+ da glutamina e l’ NH4+ viene eliminato tramite le urine. 
 AMMINOACIDO ALANINA: forma alternativa di trasporto di N nel sangue, è elaborato dal fegato e utilizza 
alanina nella gluconeogenesi. 
1.4 METABOLISMO DELLO SCHELETRO CARBONIOSO  
La rimozione del gruppo -NH2 mediante transaminazione è la prima delle reazioni cataboliche degli aminoacidi e i 
chetoacidi risultanti hanno vari destini per lo più associati agli intermedi del ciclo di Krebs. 
Si possono classificare in 2 categorie: 
1. AMMINOACIDI GLUCOGENICI: aminoacidi il cui metabolismo può fornire glucosio attraverso la 
glucogenesi, questi comprendono quasi tutti gli aminoacidi che si innescano negli intermedi del CICLO DI 
KREBS o che si trasformano in PIRUVATO. 
2. AMMINOACIDI CHETOGENICI: aminoacidi il cui metabolismo può fornire corpi chetonici attraverso aceto – 
acetil – CoA, questi comprendono gli aminoacidi che si trasformano in ACETO – ACETIL – COA. 
3. Alcuni amminoacidi rientrano in entrambe le categorie. 
1.4.1 BIOSINTESI DEGLI AMINOACIDI 
Alcuni amminoacidi possono essere sintetizzati utilizzando gli enzimi presenti nella cellula mentre altri sono detti 
essenziali perché non esistono vie di biosintesi o sono troppo lente rispetto al fabbisogno della cellula. 
1.4.2 AMINOACIDI NON PROTEICI 
I principali aminoacidi non proteici derivanti dagli aminoacidi proteici: 
1. CARNITINA: trasportatore di acidi grassi nel mitocondrio; 
2. CREATINA: deposito di energia in muscolo e cervello; 
3. DOPAMINA, ADRENALINA, NORADRENALINA: neurotrasmettitori; 
4. ISTAMINA: mediatore di infiammazioni; 
5. SPERMIDINA, SPERMINA: fattori di crescita; 
6. SEROTONINA, MELATONINA: vasocostrittore.  Zoe Franzoni – Biochimica  
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1.5 PORFIRINE E PIGMENTI BILIARI 
L’eme è la porfirina più abbondante nell’organismo, è il costituente dell’emoglobina e di Mb ed è presente nel 
citocromo c è in alcuni enzimi fra cui la catalasi. 
Una piccola quantità di eme può essere assorbita nell’ intestino ma la maggior parte è di origine endogena. 
1.5.1 SINTESI EME 
Gli organi maggiormente responsabili per la sintesi dell’eme sono il midollo osseo e in minor misura il fegato. 
La sintesi parte da una reazione che utilizza SUCCINIL – COA, intermedio nel ciclo di Krebs, e l’amminoacido 
GLICINA (Gly) per dare DELTA – AMINOLEVULINATO; questa reazione è catalizzata da delta – aminolevulinato 
sintetasi che richiede come cofattore B6. 
Il delta – aminolevulinato con una serie di reazioni mitocondriali e citoplasmatiche produce: 
 PROTOPORFIRINA IX: incorpora un atomo di ferro e forma l’eme. 
1.5.2 DEGRADAZIONE DELL’EME 
Una quantità pari a quella che è sintetizzata deve essere degradata secondo lo schema: 
������ → ���������������������� → �������������������� 
1.  BILIRUBINA NON CONIUGATA o indiretta: è la bilirubina formata nei tessuti periferici ed è liposolubile; 
viene trasportata al fegato legata in modo non covalente all’albumina. 
Non viene filtrata dal rene ed è tossica per il tessuto celebrale. 
2. BILIRUBINA CONIUGATA O DIRETTA: si forma quando la bilirubina reagisco con L’ACIDO GLUCURONICO e 
forma bilirubina diglucuronide ed è idrosolubile; è secreta nella bile e raggiunge la cistifellea che poi riversa 
nel duodeno e quando raggiunge l’intestino crasso la GLUCORONIDASI BATTERICA scinde il complesso 
BILIRUBINA – GLUCORONIDE formando L’UROBILINOGENO incolore.  
Viene eliminata tramite le urine. 
   Zoe Franzoni – Biochimica  
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CARBOIDRATI 
I carboidrati (saccaridi o glucidi) hanno formula bruta (CH2O)n dove ne è maggiore di 3; chimicamente sono poli – 
idrossi chetoni o aldeidi ed esistono: 
1. MONOSACCARIDI: forma semplice; 
2. OLIGOSACCARIDI e POLISACCARIDI: forma di polimeri cioè creati dall’Unione di più monosaccaridi. 
Rappresentano la principale fonte di energia per gli organismi e il monosaccaride più importante è abbondante è il 
glucosio da cui derivano la maggior parte dei polisaccaridi che comprendono importanti sostanze di riserva (amido) o 
strutturali (cellulosa). 
1.1 MONOSACCARIDI 
I monosaccaridi più semplici hanno 3 atomi di carbonio e sono detti TRIOSI ma a seconda del numero di atomi di 
carbonio si distinguono in: 
 Tetrosi: 4 atomi di C; 
 Pentosi: 5 atomi di C; 
 Esosi: 6 atomi di C etc. 
I monosaccaridi hanno scheletri non ramificati in cui ad ogni atomo di carbonio, tranne uno, sono legati a GRUPPI 
OSSIDRILICI e il rimanente atomo di carbonio porta legato un OSSIGENO CARBONILICO e può essere: 
1. ALDOSO: se l’ossigeno carbonilico è all’estremità della catena; 
2. CHETOSO: se l’ossigeno carbonilico è legato ad un carbonio all’interno della catena. 
1.1.1 ISOMERIA OTTICA D- E L- DEI SACCARIDI 
I monosaccaridi contengono un centro chirale ovvero un carbonio legato a 4 sostituenti differenti (stereocentro); 
questo fa sì che esistano 2 stereoisomeri. 
Nel 1891 Emil Fischer introdusse una rappresentazione grafica a croce e propose di denominare i 2 stereoisomeri della 
gliceraldeide: 
 L – GLICERALDEIDE: ossidrile a sinistra; 
 D – GLICERALDEIDE: ossidrile a destra. 
Sulla base della posizione del gruppo -OH rispetto allo stereocentro. 
Prendendo la gliceraldeide come riferimento è possibile assegnare la configurazione D- o L- a tutti gli altri 
monosaccaridi guardando semplicemente la posizione del gruppo -oH rispetto al carbonio asimmetrico. 
I monosaccaridi naturali esistono prevalentemente in forma D- (ribosio, desossiribosio, glucosio e fruttosio). 
1.2 CICLIZZAZIONE 
Aldeidi e chetoni reagiscono spontaneamente in ambiente acquoso generando: 
1. EMIACETALI; 
2. EMICHETALI.  Zoe Franzoni – Biochimica  
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Quindi i gruppi alcolici dei monosaccaridi tendono a reagire con i gruppi chetonici o aldeidici nella stessa molecola; 
questa reazione di CICLIZZAZIONE genera una struttura ad anello infatti i monosaccaridi in soluzione esistono in 
questa forma. 
1.2.1 FURANOSI E PIRANOSI 
In entrambi i casi è il gruppo -OH del carbonio C5 che reagisce con l’ossigeno carbonilico. 
 GLUCOSIO: l’ossigeno carbonilico è in posizione C1 (gruppo aldeidico) per cui la reazione genera un anello a 
6 atomi. 
 FRUTTOSIO: l’ossigeno carbonilico è in C2 (gruppo chetonico) e la reazione genera un anello a 4 atomi. 
PIRANOSI 
I monosaccaridi con anello a 6  
FURANOSI 
I monosaccaridi con anello a 5 
1.2.2 ANOMERI 
Quando i monosaccaridi ciclizzano, il gruppo -OH legato al C1 può trovarsi dallo stesso lato del gruppo CH2OH legato al 
carbonio 6 rispetto al piano dell’anello (posizione cis) oppure al lato opposto (posizione trans). 
ANOMERI 
Gli isomeri di posizione rispetto al C1: 
1. ANOMERI B: monosaccaridi con -OH al C1 in posizione cis (sopra). 
2. ANOMERI A: monosaccaridi con -OH al C1 in posizione trans (sotto). 
1.3 DISACCARIDI 
Il gruppo -OH del carbonio anomeri o (C1 nel glucosio e C2 nel fruttosio) di un monosaccaride ciclico reagisce con gli 
alcoli a formare un acetale; se il gruppo alcolico -OH che reagisce con il gruppo idrossile del carbonio anomerico è 
quello di un altro monosaccaride il prodotto da un DISACCARIDE cioè 2 monosaccaridi legati tra di loro da un legame 
glucosi dico in cui 1 ossigeno fa da ponte tra i 2 anelli. 
I disaccaridi sono acetali in cui -OH anomerico diventa un GRUPPO -OR dove R rappresenta il secondo 
monosaccaride. 
L’ossigeno del legami glicosidico può presentarsi nelle 2 forme: 
1. ANOMERICO A; 
2. ANOMERICO B. 
 1.3.1 MALTOSIO 
È formato da 2 residui di a – D – glucosio legati con legame glicosidico 1→ 4 cioè il gruppo -OH anomerico in C1 
reagisce con quello alcolico in C4 della seconda molecola di glucosio. 
Il legame glicosidico rispetto al carbonio anomerico è di tipo a e il maltosio è un prodotto della degradazione 
dell’amido.  Zoe Franzoni – Biochimica  
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1.3.2 LATTOSIO 
È formato da un residuo di: 
 b – D – galattosio; 
 a – D – glucosio. 
Legati con legame glicosidico 1→ 4 di tipo B e il lattosio si trova unicamente nel latte. 
1.3.3  
Formato da un residuo di: 
 b – D – fruttosio; 
 a – D – glucosio. 
È un disaccaride particolare in quanto il legame glicosidico coinvolge entrambi i carboni anomerico (C2 fruttosio e C1 
glucosio) e il saccarosio è lo zucchero di canna e di barbabietola. 
1.4 POLISACCARIDI 
In natura i carboidrati si trovano sotto forma di polisaccaridi ovvero lunghi polimeri formati dall’Unione di centinai di 
unità monosaccaridiche attraverso il legame glicosidico. 
OMOPOLISACCARIDI 
Sono quelli formato da un unico tipi di monosaccaride. 
ETEROPOLISACCARIDI 
Sono quelli formato da monosaccaridi di tipo diverso. 
I polisaccaridi più importanti biologicamente sono classificabili come polisaccaridi di DEPOSITO (amido, glicogeno) e 
STRUTTURALI (cellulosa). 
1.4.1 AMIDO 
L’amido è un omopolisaccaride formato da residui di: 
 a – D – glucosio. 
Esiste in 2 forme: 
1. LIBERARE A – AMILOSIO: legame glicosidico è di tipo 1→ 4; 
2. RAMIFICATA AMILOPECTINA: catene lineari 1→ 4 sono collegate tra di loro con legami di tipo 1 → 6. 
L’amido è il principale polisaccaride di deposito nelle piante. 
1.4.2 GLICOGENO 
È un omopolisaccaride formato da residui di: 
 a – D – glucosio. 
Ha una struttura ALTAMENTE RAMIFICATA in cui le catene lineari 1→ 4 sono ramificate con legame di tipo 1 → 6 
ogni 8 – 12 residui.  Zoe Franzoni – Biochimica  
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Il glicogeno è il principale polisaccaride di deposito nelle cellule animali. 
1.4.3 CELLULOSA 
È un omopolisaccaride formato da residui di: 
 b – D – glucosio. 
La sua struttura è LINEARE, del tutto analoga a quella dell’a – amilosio ma con l’import ante differenza che la 
configurazione anomerica del legame glicosidico è di tipo b. 
La cellulosa è il polisaccaride più abbondante in natura e costituisce il principale componente strutturale del mondo 
vegetale.